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Los factores de transcripción tipo Myb, una familia de reguladores de la diferenciación celular conservada en los organismos eucariontes
Jenny Arratia, Jesús Aguirre
Depto. de Biología Celular y Desarrollo, Instituto de Fisiología Celular, Universidad Nacional Autónoma de México. Ciudad Universitaria, Apdo. Postal 70-242, C.P. 04510, Deleg. Coyoacán, México, D.F
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reconociendo una secuencia espec&#237;fica&#46; Una vez unidos a la regi&#243;n promotora&#44; generalmente cerca del inicio de la transcripci&#243;n de su gen blanco&#44; aunque tambi&#233;n pueden unirse a otros factores o incluso al ARN polimerasa directamente&#44; regulan la frecuencia del inicio de la transcripci&#243;n&#46; Los FT pueden actuar como activadores&#44; represores o ambos &#40;si tienen una estructura modular&#41; de la transcripci&#243;n de su&#40;s&#41; gen&#40;es&#41; blanco&#46; Con base en la estructura<a name="p99"></a> del dominio de uni&#243;n al ADN&#44; los factores de transcripci&#243;n se han podido clasificar en familias&#44; como los factores con&#58; dedos de zinc&#44; h&#233;lice-giro-h&#233;lice&#44; cremallera de leucina y h&#233;lice-bucle-h&#233;lice&#44; entre otros&#46;</p><p id="par0010" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Dentro de la familia de FT h&#233;lice-giro-h&#233;lice se encuentran los factores de transcripci&#243;n tipo Myb&#46; El primer gen <span class="elsevierStyleItalic">myb</span> que se identific&#243; fue el oncogen <span class="elsevierStyleItalic">v-myb</span> del virus del mieloblastoma aviar<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0005"><span class="elsevierStyleSup">1</span></a>&#46; Desde entonces&#44; se han identificado diversas prote&#237;nas con dominios Myb en los protozoarios&#44; los hongos&#44; las algas&#44; las plantas y los animales<a class="elsevierStyleCrossRefs" href="#bib0010"><span class="elsevierStyleSup">2-7</span></a>&#46;</p><p id="par0015" class="elsevierStylePara elsevierViewall">En general&#44; los FT Myb se han implicado en la regulaci&#243;n de procesos fundamentales&#44; como el control de la proliferaci&#243;n y la diferenciaci&#243;n celular&#44; la regulaci&#243;n del metabolismo y la se&#241;alizaci&#243;n celular en respuesta a est&#237;mulos externos&#46;</p><p id="par0020" class="elsevierStylePara elsevierViewall">En este trabajo&#44; discutimos la clasificaci&#243;n de los factores Myb&#44; con base en sus caracter&#237;sticas estructurales&#44; sus funciones y mecanismos de regulaci&#243;n&#44; en diversos organismos eucariontes&#46;</p></span><span id="sec0010" class="elsevierStyleSection elsevierViewall"><span class="elsevierStyleSectionTitle" id="sect0030">El dominio Myb</span><p id="par0025" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Una caracter&#237;stica com&#250;n de las prote&#237;nas Myb es la presencia de un dominio de uni&#243;n al ADN que se encuentra conservado entre los animales&#44; las plantas&#44; los protozoarios y los hongos&#44; t&#237;picamente cerca de la regi&#243;n N-terminal&#46; Un dominio Myb m&#237;nimo consiste en dos regiones de cerca de 50 amino&#225;cidos de longitud&#44; que son capaces de formar tres h&#233;lices alfa &#40;H1-H3&#41; cada una&#44; y as&#237; unirse al ADN<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0040"><span class="elsevierStyleSup">8</span></a>&#46; Gran parte de las prote&#237;nas Myb presentan tres secuencias repetidas imperfectas &#40;designadas como R1&#44; R2 y R3&#41;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0040"><span class="elsevierStyleSup">8</span></a> de esta regi&#243;n&#44; aunque tambi&#233;n se han identificado prote&#237;nas con cuatro o m&#225;s segmentos repetidos<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0045"><span class="elsevierStyleSup">9</span></a> &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0005">Figura 1</a>&#41;&#46; Cada una de estas secuencias repetidas imperfectas<a name="p100"></a> contiene tres residuos de tript&#243;fano &#40;o amino&#225;cidos hidrof&#243;bicos&#41; espaciados regularmente<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0050"><span class="elsevierStyleSup">10</span></a> &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0010">Figura 2</a>&#41;&#44; los cuales constituyen un centro hidrof&#243;bico en el plegamiento tridimensional h&#233;lice-giro-h&#233;lice de cada regi&#243;n repetida<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0055"><span class="elsevierStyleSup">11</span></a>&#44; que le confiere estabilidad a la uni&#243;n al ADN&#46;</p><elsevierMultimedia ident="fig0005"></elsevierMultimedia><elsevierMultimedia ident="fig0010"></elsevierMultimedia><p id="par0030" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Las secuencias repetidas de la prote&#237;na Myb prototipo&#44; la prote&#237;na c-Myb&#44; son referidas como R1&#44; R2&#44; y R3&#46; Los segmentos repetidos de otras prote&#237;nas Myb se nombran de acuerdo a su similitud con R1&#44; R2 &#243; R3 de c-Myb&#46; Debido a la poca similitud en la secuencia fuera del dominio Myb&#44; las prote&#237;nas Myb se han clasificado de acuerdo al n&#250;mero de secuencias repetidas adyacentes&#58; Myb R1R2R3 &#40;Myb 3R&#41;&#44; Myb R2R3&#44; Myb R &#40;o relacionados a Myb&#41; y Myb R1R2R2R1&#47;2 &#40;Myb 4R&#41; &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0005">Figuras 1</a>&#41;&#46;</p><p id="par0035" class="elsevierStylePara elsevierViewall">S&#243;lo las secuencias R2 y R3 se requieren para la uni&#243;n al ADN en forma espec&#237;fica &#40;dominio m&#237;nimo de uni&#243;n al ADN&#41;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0040"><span class="elsevierStyleSup">8</span></a>&#44; mientras que R1 se piensa que estabiliza el complejo ADN-prote&#237;na a trav&#233;s de interacciones electrost&#225;ticas<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0060"><span class="elsevierStyleSup">12</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0065"><span class="elsevierStyleSup">13</span></a>&#46; El elemento de reconocimiento de Myb en el ADN &#40;MRE por sus siglas en ingl&#233;s&#41; se defini&#243; como la secuencia consenso PyAACG&#47;TG<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0070"><span class="elsevierStyleSup">14</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0075"><span class="elsevierStyleSup">15</span></a>&#46; Esta secuencia se reconoce a trav&#233;s del motivo doble HTH &#40;h&#233;lice-giro-h&#233;lice&#41;&#44; usando la tercer h&#233;lice alfa de reconocimiento &#40;m&#225;s conservada&#41;&#44; una de R2 y una de R3&#44; que unidas al ADN est&#225;n empacadas en el surco mayor<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0080"><span class="elsevierStyleSup">16</span></a>&#46; Los residuos clave que hacen contacto directo con las bases del ADN incluyen K128 &#40;R2&#41;&#44; N183 &#40;R3&#41; y K182 &#40;R3&#41;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0085"><span class="elsevierStyleSup">17</span></a>&#46; De este modo&#44; la primera mitad del sitio&#44; YAAC&#44; es reconocido principalmente por R3 y la segunda mitad del sitio&#44; NGHH&#44; por R2<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0080"><span class="elsevierStyleSup">16</span></a>&#44; lo que da la apariencia de d&#237;meros ligados covalentemente<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0065"><span class="elsevierStyleSup">13</span></a>&#46; Las prote&#237;nas Myb R2R3 se cree que se unen al ADN en un modo similar&#46;</p><p id="par0040" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Las prote&#237;nas Myb con s&#243;lo una secuencia repetida no se pueden unir al ADN como tal&#44; sino que deben formar heterod&#237;meros u homod&#237;meros&#44; lo que permite a estas prote&#237;nas reconocer al ADN con alta afinidad y especificidad<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0045"><span class="elsevierStyleSup">9</span></a>&#46;</p><p id="par0045" class="elsevierStylePara elsevierViewall">La estructura que muestran los segmentos repetidos de las prote&#237;nas Myb es parecida a la de los dominios SANT&#44; &#233;stos se han identificado previamente en prote&#237;nas reguladoras de la<a name="p101"></a> cromatina&#44; como <span class="elsevierStyleUnderline">S</span>wi3 de levadura&#44; <span class="elsevierStyleUnderline">A</span>da2 de levadura&#44; <span class="elsevierStyleUnderline">N</span>coR de humano&#44; TFIIIB de levadura e ISWI<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0090"><span class="elsevierStyleSup">18</span></a>&#46; Los dominios SANT son incapaces de unirse al ADN pero reconocen las colas de las histonas e interaccionan con enzimas modificadoras de histonas&#44; como las acetilasas y desacetilasas&#44; y complejos remodeladores de cromatina dependientes de ATP<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0095"><span class="elsevierStyleSup">19</span></a>&#44; de este modo facilitan el reconocimiento del sustrato y aumentan la actividad de las enzimas modificadoras de histonas<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0100"><span class="elsevierStyleSup">20</span></a>&#46;</p></span><span id="sec0015" class="elsevierStyleSection elsevierViewall"><span class="elsevierStyleSectionTitle" id="sect0035">Las prote&#237;nas Myb en los animales</span><p id="par0050" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Dentro del genoma de los vertebrados se reportan pocos genes <span class="elsevierStyleItalic">myb</span>&#44; sus productos se clasifican en tres formas generales&#44; A-Myb&#44; B-Myb y c-Myb&#44; que comparten los dominios de uni&#243;n al ADN con secuencias de amino&#225;cidos similares y que se unen a la misma secuencia de reconocimiento<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0015"><span class="elsevierStyleSup">3</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0105"><span class="elsevierStyleSup">21</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0110"><span class="elsevierStyleSup">22</span></a>&#46; Como se ha indicado&#44; estas prote&#237;nas contienen en la parte amino terminal las tres secuencias repetidas caracter&#237;sticas &#40;R1&#44; R2 y R3&#41; &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0005">Figura 1</a>&#41;&#46; Adem&#225;s&#44; se ha identificado un dominio de activaci&#243;n transcripcional como una regi&#243;n hidrof&#237;lica en la parte central de la prote&#237;na&#44; mientras que la parte carboxilo terminal podr&#237;a representar un dominio regulador negativo<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0015"><span class="elsevierStyleSup">3</span></a>&#46;</p><p id="par0055" class="elsevierStylePara elsevierViewall"><span class="elsevierStyleItalic">c-myb</span> se expresa en un n&#250;mero limitado de tipos celulares diferenciados y tambi&#233;n tiene un papel cr&#237;tico en las etapas tempranas de la hematopoyesis&#46; En las c&#233;lulas hematopoy&#233;ticas juega un papel en regular el balance entre la proliferaci&#243;n y la diferenciaci&#243;n&#46; En efecto&#44; la sobre-expresi&#243;n de <span class="elsevierStyleItalic">c-myb</span> inhibe la diferenciaci&#243;n del precursor de c&#233;lulas hematopoy&#233;ticas&#44; mientras que la p&#233;rdida de expresi&#243;n inhibe la proliferaci&#243;n y causa falla de la hematopoyesis intrafetal lo que lleva a la muerte<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0015"><span class="elsevierStyleSup">3</span></a>&#46; <span class="elsevierStyleItalic">A-myb</span> se expresa en el sistema nervioso central durante el desarrollo&#44; en la l&#237;nea germinal de los linfocitos B&#44; en el epitelio de los conductos de la gl&#225;ndula mamaria y en los test&#237;culos&#46; A-Myb regula de manera positiva la proliferaci&#243;n celular&#44; la inactivaci&#243;n de <span class="elsevierStyleItalic">A-myb</span> en rat&#243;n causa un bloqueo en el desarrollo de la gl&#225;ndula mamaria y una espermatog&#233;nesis restringida&#46; <span class="elsevierStyleItalic">B-myb</span> es un gen que se expresa de forma ubicua y regula en forma positiva el crecimiento y la diferenciaci&#243;n celular&#59; la inactivaci&#243;n de <span class="elsevierStyleItalic">B-myb</span> en ratones produce la muerte del feto en etapas tempranas del desarrollo<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0115"><span class="elsevierStyleSup">23</span></a>&#46;</p><p id="par0060" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Se ha reportado que el domino de uni&#243;n al ADN de c-Myb interacciona con la cola N-terminal de las histonas H3 y H3&#46;3&#44; lo que las hace accesibles para ser acetiladas en K18 y K23&#46; La uni&#243;n a la cola de la histona y la acetilaci&#243;n junto con las prote&#237;nas de uni&#243;n al <span class="elsevierStyleItalic">enhancer</span> CCAAT &#40;C&#47;EBP&#44; bZIP&#41;&#44; son necesarias para la activaci&#243;n de los genes de diferenciaci&#243;n <span class="elsevierStyleItalic">mim-1</span> y lisozima en c&#233;lulas hematopoy&#233;ticas&#46; La sustituci&#243;n de los tres amino&#225;cidos &#40;I91N&#44; L106H&#44; y V117D&#41; en R2 determina la carcinogenicidad de la oncoprote&#237;na retroviral v-Myb&#44; ya que en estos casos se produce una interacci&#243;n defectuosa con C&#47;EBP y se elimina la interacci&#243;n con la histona H3 y su acetilaci&#243;n&#44; con lo que se inhibe la activaci&#243;n de los genes de diferenciaci&#243;n celular&#46; Esto demuestra que Myb tiene u na funci&#243;n directa en la organizaci&#243;n de la cromatina y la modificaci&#243;n de las histonas a trav&#233;s de su dominio de uni&#243;n al ADN y que estas funciones est&#225;n ausentes en la variante leucemog&#233;nica<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0100"><span class="elsevierStyleSup">20</span></a>&#46; Estos datos indican que las prote&#237;nas Myb regulan la expresi&#243;n gen&#233;tica&#44; probablemente a trav&#233;s de la modificaci&#243;n del estado de la cromatina &#40;acetilaci&#243;n&#41;&#46;</p></span><span id="sec0020" class="elsevierStyleSection elsevierViewall"><span class="elsevierStyleSectionTitle" id="sect0040">Las prote&#237;nas Myb en las plantas</span><p id="par0065" class="elsevierStylePara elsevierViewall">A diferencia de lo que ocurre en los animales&#44; la familia de prote&#237;nas Myb es una de las clases de factores de transcripci&#243;n m&#225;s numerosa en las plantas<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0045"><span class="elsevierStyleSup">9</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0120"><span class="elsevierStyleSup">24</span></a>&#46; Se han identificado aproximadamente 200 genes <span class="elsevierStyleItalic">myb</span> en la planta de algod&#243;n<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0125"><span class="elsevierStyleSup">25</span></a>&#44; m&#225;s de 125 genes que codifican para prote&#237;nas Myb en el genoma de <span class="elsevierStyleItalic">Arabidopsis</span>&#44; m&#225;s de 80 genes en ma&#237;z y aproximadamente 30 genes <span class="elsevierStyleItalic">myb</span> en <span class="elsevierStyleItalic">Petunia hybrida</span>&#44; los cuales exhiben entre el 40&#37; y el 60&#37; de identidad con el dominio Myb de la proto-oncoprote&#237;na c-Myb de los vertebrados<a class="elsevierStyleCrossRefs" href="#bib0130"><span class="elsevierStyleSup">26-28</span></a>&#46;</p><p id="par0070" class="elsevierStylePara elsevierViewall">En las plantas se encuentran las cuatro clases o subfamilias de prote&#237;nas Myb descritas&#58; Myb 4R&#44; que contiene cuatro segmentos repetidos parecidos a R1&#47;R2&#59; Myb R&#44; prote&#237;nas con un solo segmento repetido Myb o una secuencia repetida parcial&#59; Myb 3R&#44; que contiene tres segmentos repetidos y Myb R2R3&#44; con dos segmentos repetidos &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0005">Figura 1</a>&#41;&#44; y que es la subfamilia m&#225;s abundante&#46; Se han identificado varias funciones bien definidas para los factores de transcripci&#243;n Myb en las plantas&#58; controlan el metabolismo primario y secundario &#40;bios&#237;ntesis de flavonoides y antocianinas&#41;&#44; el ciclo celular &#40;regulaci&#243;n de la expresi&#243;n de la ciclina B y otros genes en la transici&#243;n de la fase G2&#47;M<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0145"><span class="elsevierStyleSup">29</span></a>&#41; y la morfog&#233;nesis celular &#40;regulan la formaci&#243;n de los tricomas y los pelos de la ra&#237;z&#41;&#44; tienen papeles en la embriog&#233;nesis<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0150"><span class="elsevierStyleSup">30</span></a>&#44; controlan la diferenciaci&#243;n de la cubierta externa de la semilla&#44; la forma de las c&#233;lulas epidermales de los p&#233;talos&#44; el desarrollo de la inflorescencia temprana y la germinaci&#243;n de las semillas&#44; regulan el crecimiento celular&#44; la fotos&#237;ntesis&#44; la foraci&#243;n y el movimiento de las hojas en relaci&#243;n al fotoper&#237;odo<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0145"><span class="elsevierStyleSup">29</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0155"><span class="elsevierStyleSup">31</span></a> al activar la expresi&#243;n de genes diurnos mientras bloquean la expresi&#243;n de genes nocturnos<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0160"><span class="elsevierStyleSup">32</span></a>&#46; Adem&#225;s participan en el desarrollo y en la regulaci&#243;n de genes de respuesta al estr&#233;s bi&#243;tico y abi&#243;tico&#44; como el estr&#233;s osm&#243;tico y el salino&#44; la desecaci&#243;n&#44; la congelaci&#243;n&#44; la limitaci&#243;n de fosfato&#44; la presencia de hormonas y el ataque de pat&#243;genos<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0010"><span class="elsevierStyleSup">2</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0025"><span class="elsevierStyleSup">5</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0045"><span class="elsevierStyleSup">9</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0145"><span class="elsevierStyleSup">29</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0165"><span class="elsevierStyleSup">33</span></a>&#46; Se ha visto que varias prote&#237;nas Myb R2R3 son necesarias para la formaci&#243;n de la ra&#237;z y el control de la bios&#237;ntesis de la pared celular&#58; activan la s&#237;ntesis de lignina en fibras y&#47;o vasos&#59; regulan la deposici&#243;n de lignina en las ra&#237;ces&#44; la deposici&#243;n de celulosa y xilano&#44; el desarrollo y&#47;o funcionalidad de las anteras&#44; el grosor de la pared celular en fibras celulares&#44; la producci&#243;n de muc&#237;lago&#44; el control de la apertura de los estomas&#44; la bios&#237;ntesis de glucosinolato y glucosinolatos alif&#225;ticos en segmentos a&#233;reos&#44; la producci&#243;n de glucosinolatos ind&#243;licos en ra&#237;ces y en las hojas de roseta en estado tard&#237;o<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0045"><span class="elsevierStyleSup">9</span></a>&#46;</p><p id="par0075" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Algunas de las funciones de diversos miembros de la familia Myb de plantas y otros organismos eucariontes como las algas y los protozoarios se resumen en la <a class="elsevierStyleCrossRef" href="#tbl0005">Tabla I</a>&#46; El estudio de diversas<a name="p102"></a> funciones biol&#243;gicas en organismos unicelulares como las algas&#44; resulta importante para entender el origen y evoluci&#243;n de los organismos eucariontes fotosint&#233;ticos&#46; Asimismo la identificaci&#243;n y estudio de los hom&#243;logos del proto-oncogen <span class="elsevierStyleItalic">myb</span> en protistas ciliados apoya el origen en eucariontes unicelulares<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0170"><span class="elsevierStyleSup">34</span></a>&#46;</p><elsevierMultimedia ident="tbl0005"></elsevierMultimedia></span><span id="sec0025" class="elsevierStyleSection elsevierViewall"><span class="elsevierStyleSectionTitle" id="sect0045">Las prote&#237;nas Myb en los hongos</span><p id="par0080" class="elsevierStylePara elsevierViewall">En el hongo filamentoso <span class="elsevierStyleItalic">Aspergillus nidulans</span> se identific&#243; el gen <span class="elsevierStyleItalic">flbD</span> como miembro de la familia <span class="elsevierStyleItalic">myb</span> que incluye al proto-oncogen <span class="elsevierStyleItalic">c-myb</span>&#46; El dominio de uni&#243;n al ADN de FlbD contiene dos secuencias repetidas con un arreglo estructural cl&#225;sico de la prote&#237;na c-Myb &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0015">Figura 3</a>&#41;&#44; pero a diferencia de<a name="p103"></a> los dominios cl&#225;sicos que contienen tres residuos de tript&#243;fano cr&#237;ticos espaciados cada 18 &#243; 19 amino&#225;cidos&#44; cada uno presenta s&#243;lo dos tript&#243;fanos con una tirosina en la posici&#243;n esperada para el tercer tript&#243;fano en la primer secuencia repetida&#44; y una isoleucina en la posici&#243;n del primer tript&#243;fano de la segunda secuencia repetida<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0035"><span class="elsevierStyleSup">7</span></a> &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0010">Figura 2</a>&#41;&#46; Estas sustituciones han sido observadas en otras prote&#237;nas Myb de plantas que mantienen su funci&#243;n como activadores transcripcionales &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0010">Figura 2</a>&#41;&#46; Adem&#225;s contiene el residuo de ciste&#237;na altamente conservado entre los miembros de la familia Myb en la secuencia repetida R2 &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0010">Figura 2</a>&#41;&#44; el cual se ha propuesto que tiene un papel en la regulaci&#243;n redox de la uni&#243;n de Myb al ADN<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0230"><span class="elsevierStyleSup">46</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0235"><span class="elsevierStyleSup">47</span></a>&#46;</p><elsevierMultimedia ident="fig0015"></elsevierMultimedia><p id="par0085" class="elsevierStylePara elsevierViewall"><span class="elsevierStyleItalic">flbD</span> se expresa de manera constitutiva en hifas vegetativas y en etapas tempranas del desarrollo asexual<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0035"><span class="elsevierStyleSup">7</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0240"><span class="elsevierStyleSup">48</span></a>&#46; Recientemente&#44; se ha encontrado que FlbB&#44; un factor de transcripci&#243;n bZIP&#44; activa la expresi&#243;n de <span class="elsevierStyleItalic">flbD</span> y que ambos factores en conjunto activan la expresi&#243;n del gen <span class="elsevierStyleItalic">brlA</span> &#40;codifica para un factor de transcripci&#243;n con dos dominios de dedos de zinc&#41;&#44; el regulador primario de la conidiaci&#243;n en <span class="elsevierStyleItalic">A&#46; nidulans</span><a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0240"><span class="elsevierStyleSup">48</span></a>&#46; Adicionalmente&#44; se ha identificado una nueva funci&#243;n para FlbD en el desarrollo sexual&#44; las mutantes en <span class="elsevierStyleItalic">flbD</span> son incapaces de desarrollar el peridio&#44; un tejido externo especializado que se diferencia durante la formaci&#243;n de los cuerpos fruct&#237;feros y termina rodeando las ascas y las esporas sexuales&#46; Las esporas desnudas producidas por una mutante en <span class="elsevierStyleItalic">flb D</span> son viables y su desarrollo depende de la NADPH oxidasa NoxA aun en un fondo <span class="elsevierStyleItalic">flbD</span> nulo<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0225"><span class="elsevierStyleSup">45</span></a>&#46;</p><p id="par0090" class="elsevierStylePara elsevierViewall">En el hongo <span class="elsevierStyleItalic">Neurospora crassa</span> se ha identificado el hom&#243;logo funcional del gen <span class="elsevierStyleItalic">flbD</span> de <span class="elsevierStyleItalic">A&#46; nidulans</span>&#46; Ese gen se denomin&#243; <span class="elsevierStyleItalic">rca-1</span> &#40;regulador de la conidiaci&#243;n en <span class="elsevierStyleItalic">Aspergillus</span>&#41; y codifica para una prote&#237;na de 229 amino&#225;cidos que muestra el 57&#37; de identidad con FlbD en la regi&#243;n del dominio de uni&#243;n al ADN&#46; <span class="elsevierStyleItalic">rca-1</span> puede complementar el defecto de conidiaci&#243;n de la mutante en <span class="elsevierStyleItalic">flbD</span>&#59; adem&#225;s la expresi&#243;n forzada de <span class="elsevierStyleItalic">rca-1</span> induce la conidiaci&#243;n de <span class="elsevierStyleItalic">A&#46; nidulans</span> en cultivos sumergidos como ocurre con la sobreexpresi&#243;n de <span class="elsevierStyleItalic">flbD</span>&#46; Sin embargo&#44; no se ha demostrado si <span class="elsevierStyleItalic">rca-1</span> tambi&#233;n complementa los defectos de la mutante en <span class="elsevierStyleItalic">flbD</span> durante el desarrollo sexual&#46; Por otro lado&#44; la cancelaci&#243;n de <span class="elsevierStyleItalic">rca-1</span> en <span class="elsevierStyleItalic">N&#46; crassa</span> no tuvo efecto sobre el crecimiento&#44; la macroconidiaci&#243;n&#44; la microconidiaci&#243;n o la formaci&#243;n de ascosporas &#40;la mutante nula se comporta igual a la cepa silvestre como cepa femenina o masculina en cruzas mei&#243;ticas&#41;&#46; El &#250;nico fenotipo que present&#243; la mutante <span class="elsevierStyleItalic">rca-1</span> fue un crecimiento hifal recto o en contra de las manecillas del reloj&#44; en comparaci&#243;n con la cepa silvestre donde se observa crecimiento espiral en el sentido de las manecillas del reloj<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0245"><span class="elsevierStyleSup">49</span></a>&#46;</p><p id="par0095" class="elsevierStylePara elsevierViewall">En el ascomiceto pat&#243;geno de plantas <span class="elsevierStyleItalic">Gibberella zeae</span> se encontraron dos genes que codifican para un posible factor de transcripci&#243;n tipo Myb &#40;<span class="elsevierStyleItalic">MYT1</span> y <span class="elsevierStyleItalic">MYT2</span>&#44; respectivamente&#41;&#46; <span class="elsevierStyleItalic">MYT1</span> se expresa de manera constitutiva durante el estado vegetativo y el desarrollo sexual&#46; La cancelaci&#243;n de <span class="elsevierStyleItalic">MYT1</span> da por resultado la producci&#243;n de peritecios con ascosporas inmaduras cuando se realizan cruzas homot&#225;licas o en cruzas como cepa femenina&#46; Una mutante nula no muestra un fenotipo en el crecimiento vegetativo&#44; la producci&#243;n de conidias&#44; la germinaci&#243;n&#44; la virulencia y la producci&#243;n de micotoxinas&#46; Sin embargo&#44; la sobreexpresi&#243;n de <span class="elsevierStyleItalic">MYT1</span> acelera la germinaci&#243;n y el crecimiento&#44; y reduce la producci&#243;n de micotoxinas en comparaci&#243;n a la cepa silvestre&#44; indicando que <span class="elsevierStyleItalic">MYT1</span> afecta la<a name="p104"></a> expresi&#243;n de los genes involucrados en el crecimiento vegetativo y el metabolismo secundario<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0250"><span class="elsevierStyleSup">50</span></a>&#46; Por su parte&#44; <span class="elsevierStyleItalic">MYT2</span> regula el tama&#241;o de los peritecios&#46; La sobreexpresi&#243;n de <span class="elsevierStyleItalic">MYT2</span> muestra fenotipos pleiotr&#243;picos que afectan el crecimiento vegetativo&#44; la producci&#243;n de conidias&#44; la virulencia y la producci&#243;n de micotoxinas<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0255"><span class="elsevierStyleSup">51</span></a>&#46;</p><p id="par0100" class="elsevierStylePara elsevierViewall">En <span class="elsevierStyleItalic">Saccharomyces cerevisiae</span>&#44; Bas1p contiene el dominio de uni&#243;n al ADN localizado en la parte N-terminal de la prote&#237;na&#46; Este dominio est&#225; compuesto de tres secuencias repetidas en tandem conteniendo residuos de tript&#243;fano altamente conservados &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0010">Figura 2</a>&#41;&#44; que son esenciales para la uni&#243;n al ADN y para su funci&#243;n <span class="elsevierStyleItalic">in vivo</span><a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0260"><span class="elsevierStyleSup">52</span></a>&#46; Bas1p en conjunto con Bas2p&#44; una prote&#237;na homeodominio&#44; se requieren para activar la expresi&#243;n de los genes de bios&#237;ntesis de AMP en levadura a partir de 5&#180;fosforibosil-1-pirofosfato &#40;genes <span class="elsevierStyleItalic">ADE</span>&#41;&#46; La expresi&#243;n de esos genes disminuye a nivel transcripcional en presencia de adenina ex&#243;gena en el medio&#46; De este modo&#44; estos genes tambi&#233;n se requieren para la regulaci&#243;n por adenina y adem&#225;s activan la expresi&#243;n de tres genes en la v&#237;a de bios&#237;ntesis de la histidina<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0265"><span class="elsevierStyleSup">53</span></a>&#46;</p><p id="par0105" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Adem&#225;s de los residuos de tript&#243;fano conservados&#44; Bas1p contiene en la segunda secuencia repetida un residuo de ciste&#237;na&#44; C153&#44; que como se ha mencionado&#44; est&#225; conservado en muchos de los miembros de la familia Myb &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0010">Figura 2</a>&#41;&#46; Este residuo ha sido mostrado como cr&#237;tico para la regulaci&#243;n redox de la uni&#243;n al ADN de c-Myb <span class="elsevierStyleItalic">in vitro</span><a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0230"><span class="elsevierStyleSup">46</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0235"><span class="elsevierStyleSup">47</span></a>&#46; Sustituciones del residuo de ciste&#237;na C153 en Bas1p indican que no obstante su muy alta conservaci&#243;n&#44; &#233;ste no es estrictamente requerido para llevar a cabo la funci&#243;n de Bas1p&#46; Al sustituirlo por amino&#225;cidos cargados &#40;C153R&#44; C153K y C153D&#41; se obtuvo una prote&#237;na carente de funci&#243;n <span class="elsevierStyleItalic">in vitro</span> e <span class="elsevierStyleItalic">in vivo</span>&#46; En cambio al reemplazarla con un residuo peque&#241;o hidrof&#243;bico &#40;C153A&#44; C153S y C153V&#41; la prote&#237;na fue completamente funcional <span class="elsevierStyleItalic">in vitro</span> e <span class="elsevierStyleItalic">in vivo</span>&#46; La C153 es accesible a un agente alquilante en la prote&#237;na libre y es protegida al ponerse en contacto con el ADN previamente&#44; ya que al unirse con el ADN se genera un cambio conformacional en donde la ciste&#237;na queda empacada en el n&#250;cleo hidrof&#243;bico de la secuencia repetida R2<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0270"><span class="elsevierStyleSup">54</span></a>&#44; como ocurre en el caso de c-Myb&#46; Adicionalmente&#44; dentro del dominio de uni&#243;n al ADN&#44; Bas1p contiene otros dos residuos de ciste&#237;na&#44; uno en cada secuencia repetida&#46; La mutaci&#243;n de los residuos C82A y C206V en el primer y tercer segmento repetido respectivamente&#44; mostr&#243; que estos residuos tampoco son esenciales para la funci&#243;n de Bas1p&#46; No obstante&#44; se ha visto que la uni&#243;n de Bas1p al ADN <span class="elsevierStyleItalic">in vitro</span> se inhibe completamente en presencia de diamida o selenito de sodio<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0255"><span class="elsevierStyleSup">51</span></a>&#44; lo que indica que Bas1p es susceptible a la oxidaci&#243;n&#44; dependendiendo principalmente del residuo de ciste&#237;na C153 localizado en el segundo segmento repetido del dominio de uni&#243;n al ADN&#44; ya que la mutaci&#243;n de los residuos C82A y&#47;o C206V&#44; s&#243;lo en combinaci&#243;n con la mutaci&#243;n en la C153V&#44; muestran resistencia a la oxidaci&#243;n por diamida y son capaces de unirse al ADN <span class="elsevierStyleItalic">in vitro</span><a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0270"><span class="elsevierStyleSup">54</span></a>&#46;</p><p id="par0110" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Para demostrar la funci&#243;n de Bas1p <span class="elsevierStyleItalic">in vivo</span>&#44; se reemplazaron los tres residuos de ciste&#237;na por residuos hidrof&#243;bicos &#40;C82A&#44; C153V&#44; C206V&#41;&#44; produciendo una prote&#237;na cuya capacidad de uni&#243;n al ADN <span class="elsevierStyleItalic">in vitro</span> en condiciones de concentraci&#243;n elevada de diamida no se vio afectada&#46; Sin embargo&#44; en una mutante BAS1 carente de las tres ciste&#237;nas&#44; la expresi&#243;n de los genes <span class="elsevierStyleItalic">ADE</span> est&#225; reprimida despu&#233;s del tratamiento con diamida&#46; Esto indica que la sensibilidad redox de la uni&#243;n al ADN de Bas1p a trav&#233;s de los residuos de ciste&#237;na observada <span class="elsevierStyleItalic">in vitro</span> no es responsable de la regulaci&#243;n redox de los genes <span class="elsevierStyleItalic">ADE in vivo</span>&#46; Asimismo&#44; la regulaci&#243;n redox de los genes <span class="elsevierStyleItalic">ADE</span> requiere la interacci&#243;n de las prote&#237;nas Bas1p y Bas2p para restaurar la expresi&#243;n de los genes <span class="elsevierStyleItalic">ADE</span> a&#250;n en condiciones de estr&#233;s oxidante&#46; Por otro lado&#44; al estudiar la interacci&#243;n de Bas1p y Bas2p se encontr&#243; que &#233;sta es bloqueada por estr&#233;s oxidante como sugiere una fusi&#243;n experimental Bas1p-Bas2p<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0275"><span class="elsevierStyleSup">55</span></a>&#44; aunque no se ha demostrado el mecanismo por el cual la interacci&#243;n Bas1p&#47;Bas2p se da&#241;a en condiciones de estr&#233;s oxidante&#46;</p></span><span id="sec9025" class="elsevierStyleSection elsevierViewall"><span class="elsevierStyleSectionTitle" id="sect9045">Regulaci&#243;n de las prote&#237;nas Myb</span><p id="par0120" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Los dominios de uni&#243;n al ADN en un factor de transcripci&#243;n tienen su principal funci&#243;n en reconocer una secuencia espec&#237;fica del ADN&#44; pero adem&#225;s pueden llevar a cabo interacciones prote&#237;na-prote&#237;na&#46; El dominio Myb puede ser modificado a nivel post-traduccional por fosforilaci&#243;n&#44; ubiquitinaci&#243;n&#44; acetilaci&#243;n&#44; sumoilaci&#243;n y por el estado redox&#46; Estas modificaciones pueden afectar la actividad de Myb al alterar el nivel de prote&#237;na&#44; la uni&#243;n al ADN o la capacidad de transactivaci&#243;n<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0115"><span class="elsevierStyleSup">23</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0280"><span class="elsevierStyleSup">56</span></a>&#44;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0285"><span class="elsevierStyleSup">57</span></a>&#46; En las plantas se ha visto que los genes myb tambi&#233;n pueden ser blanco de microRNAs &#40;miRNAs&#41; y de silenciamiento del RNAs &#40;ta-siRNAs&#41;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0045"><span class="elsevierStyleSup">9</span></a>&#46;</p><p id="par0125" class="elsevierStylePara elsevierViewall">En estudios comparativos entre los tres DBD &#40;DNA binding domain&#44; por sus siglas en ingl&#233;s&#41; de A-Myb&#44; B-Myb y c-Myb de vertebrados&#44; se observ&#243; que &#233;stos se comportan diferente como sustratos para diferentes cinasas&#58; la prote&#237;na case&#237;na cinasa II &#40;CK2&#41; y la cinasa dependiente de cAMP &#40;PKA&#41; fosforilan el DBD de c-Myb&#46; Los tres DBD son fosforilados por CK2 en la regi&#243;n N-terminal&#44; aunque en distintos sitios&#44; probablemente en R1&#44; mientras que s&#243;lo c-Myb es fosforilado por PKA&#46; En cambio B-Myb no tiene conservado el sitio de fosforilaci&#243;n para PKA<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0115"><span class="elsevierStyleSup">23</span></a>&#46;</p><p id="par0130" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Por otra parte&#44; la prote&#237;na cinasa activada por mit&#243;genos &#40;MAPK&#41;&#44; p42<span class="elsevierStyleSup">mapk</span>&#44; fosforila a c-Myb murino en S528&#44; localizada cerca al dominio de regulaci&#243;n negativa hacia la parte carboxilo terminal de la prote&#237;na&#46; El reemplazo de esta serina con alanina &#40;S528A&#41; mejora la habilidad de c-Myb para activar la expresi&#243;n de un promotor sint&#233;tico <span class="elsevierStyleItalic">in vivo</span> e incrementa la transcripci&#243;n de algunos genes blanco<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0290"><span class="elsevierStyleSup">58</span></a>&#46; Asimismo&#44; durante el desarrollo temprano del xilema&#44; la MAPK p42<span class="elsevierStyleSup">mapk</span> &#40;PtMAPK6&#41; puede fosforilar la prote&#237;na Myb R2R3 PtMYB4 de la planta <span class="elsevierStyleItalic">Pinus taeda</span> en el residuo S236&#44; localizado en el dominio de activaci&#243;n carboxilo terminal en un contexto que se comparte con otras<a name="p105"></a> prote&#237;nas Myb de plantas&#46; La fosforilaci&#243;n de ese residuo no afecta la uni&#243;n al ADN <span class="elsevierStyleItalic">in vitro</span> pero s&#237; altera la habilidad de PtMYB4 para promover la activaci&#243;n transcripcional en la levadura<span class="elsevierStyleSup">59</span>&#46; Algunas prote&#237;nas Myb R1R2R3&#44; Myb R1&#44; Myb R4 o parecidas a Myb&#44; son reguladas positivamente por fosforilaci&#243;n v&#237;a un complejo de cinasas dependiente de ciclinas en la etapa G2&#47;M del ciclo celular&#44; lo cual elimina la actividad reguladora negativa de la regi&#243;n C-terminal de Myb<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0045"><span class="elsevierStyleSup">9</span></a>&#44;<span class="elsevierStyleSup">59</span>&#46;</p><p id="par0135" class="elsevierStylePara elsevierViewall">La ciste&#237;na es uno de los residuos de amino&#225;cido m&#225;s conservados durante la evoluci&#243;n de las prote&#237;nas y ha sido implicado en uni&#243;n al ADN&#44; interacciones prote&#237;na-prote&#237;na y la regulaci&#243;n redox de varias prote&#237;nas<span class="elsevierStyleSup">60</span>&#46; Las prote&#237;nas Myb parecen regularse por redox&#46; En la secuencia repetida R2 contienen un residuo de ciste&#237;na invariante &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0010">Figura 2</a>&#41;&#44; C130 &#40;en c-Myb de humano&#41;&#44; cuya reducci&#243;n es esencial para la uni&#243;n de c-Myb al ADN <span class="elsevierStyleItalic">in vitro</span>&#46; Este residuo es sensible a condiciones oxidantes&#44; impidiendo la uni&#243;n espec&#237;fica al ADN&#44; ya que controla el cambio conformacional en R2 inducido por la uni&#243;n al ADN<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0235"><span class="elsevierStyleSup">47</span></a>&#46; No obstante&#44; en la prote&#237;na v-Myb la sustituci&#243;n C65S &#40;equivalente a la C130 de c-Myb&#41; no activa la transcripci&#243;n <span class="elsevierStyleItalic">in vivo</span> ni transforma c&#233;lulas mieloides&#44; aunque s&#237; es transportada al n&#250;cleo<span class="elsevierStyleSup">60</span>&#46;</p><p id="par0140" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Las prote&#237;nas A-&#44; B- y c-Myb de vertebrados tienen una ciste&#237;na adicional en R1&#44; localizada en una posici&#243;n que corresponde a C130 en R2&#46; A-Myb contiene s&#243;lo esas dos ciste&#237;nas&#44; pero c-Myb contiene una tercer ciste&#237;na en la regi&#243;n N-terminal&#44; mientras que B-Myb contiene cuatro ciste&#237;nas distribuidas a trav&#233;s del DBD&#46; La sensibilidad redox de A-Myb es comparable a c-Myb&#44; mientras que B-Myb es mucho m&#225;s sensible a condiciones oxidantes comparado con las otras dos prote&#237;nas<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0115"><span class="elsevierStyleSup">23</span></a>&#44; lo cual podr&#237;a explicarse por la presencia de los cuatro residuos de ciste&#237;na en el dominio de uni&#243;n al ADN&#46; Estos estudios acerca de la sensibilidad redox se realizaron incluyendo la regi&#243;n amino terminal y el dominio Myb R1R2R3 y no se observaron los mismos efectos con las secuencias repetidas R2R3 de c-Myb<span class="elsevierStyleSup">61</span>&#46; Esto sugiere que la ciste&#237;na de la segunda secuencia repetida en A- y c-Myb tienen un papel mayor en la modificaci&#243;n redox de uni&#243;n al ADN&#46; La hip&#243;tesis coincide con el an&#225;lisis minucioso de la modificaci&#243;n de la ciste&#237;na C153 en Bas1p de <span class="elsevierStyleItalic">S&#46; cerevisiae</span>&#44; indicando que la sensibilidad redox de la ciste&#237;na de la segunda secuencia repetida es una caracter&#237;stica altamente conservada de la familia Myb<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0270"><span class="elsevierStyleSup">54</span></a>&#46; Dado que ni la regi&#243;n amino terminal ni la secuencia repetida R1 participan directamente en el reconocimiento del ADN&#44; la oxidaci&#243;n de las ciste&#237;nas en esas regiones no parece tener efecto alguno sobre la interacci&#243;n con el ADN&#46;</p><p id="par0145" class="elsevierStylePara elsevierViewall">En <span class="elsevierStyleItalic">A&#46; nidulans</span> se evaluaron los efectos de alelos mutantes que afectan la actividad de uni&#243;n de FlbD al ADN &#40;R47P&#44; R47K&#44; C46D&#44; C46S y C46A&#41; en el desarrollo asexual y sexual&#46; La modificaci&#243;n de R47P se presume que disminuye la reactividad de la ciste&#237;na C46 al modificar su pKa &#40;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#fig0015">Figura 3</a>&#41;&#44; mientras que R47K resulta equivalente en la carga aunque no en tama&#241;o&#46; Los diversos alelos mutantes en la C46 y R47 mostraron defectos en la conidiaci&#243;n&#44; excepto la mutante <span class="elsevierStyleItalic">flbD</span><span class="elsevierStyleSup">C46A</span> que s&#243;lo mostr&#243; el defecto en cultivos l&#237;quidos en condiciones de limitaci&#243;n de nitr&#243;geno&#46; Este &#250;ltimo dato sugiere que FlbD tambi&#233;n participa en la respuesta a la limitaci&#243;n de nitr&#243;geno<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0225"><span class="elsevierStyleSup">45</span></a>&#44; como CmMYB1 en el alga <span class="elsevierStyleItalic">Cyanidioschyzon merolae</span>&#44; e induce la expresi&#243;n de genes necesarios para la asimilaci&#243;n de nitr&#243;geno&#44; <span class="elsevierStyleItalic">CmNRT</span> &#40;codifica para un transportador de nitrato&#47;nitrito&#41;&#44; <span class="elsevierStyleItalic">CmNAR</span> &#40;codifica una nitrato reductasa&#41;&#44; <span class="elsevierStyleItalic">CmNIR</span> &#40;codifica para una nitrito reductasa&#41;&#44; <span class="elsevierStyleItalic">CmAMT</span> &#40;codifica para un transportador de amonio de alta afinidad&#41;&#44; y <span class="elsevierStyleItalic">CmGS</span> &#40;codifica para una glutamino sintetasa&#41;<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0190"><span class="elsevierStyleSup">38</span></a>&#46; Durante el proceso de diferenciaci&#243;n sexual en <span class="elsevierStyleItalic">A&#46; nidulans</span> y otros hongos se ha identificado la producci&#243;n de especies reactivas del ox&#237;geno<span class="elsevierStyleSup">62</span>&#44;<span class="elsevierStyleSup">63</span> lo que hace factible la regulaci&#243;n redox de FlbD durante esta etapa&#46; Con respecto a esto&#44; se observ&#243; que las mutantes R47K&#44; R47P&#44; C46D y C46S presentan defectos en el desarrollo del tejido peridial &#40;tejido externo que rodea las ascas y las esporas sexuales&#41;&#44; mientras que la mutante <span class="elsevierStyleItalic">flbD</span><span class="elsevierStyleSup">C46A</span> mostr&#243; desarrollo normal del peridio y un incremento en la producci&#243;n de cuerpos fruct&#237;feros&#46; Estos datos sugieren que los cambios en la ciste&#237;na conservada o en el residuo de arginina contiguo&#44; que tambi&#233;n est&#225; conservado en otras prote&#237;nas Myb&#44; modifican la actividad de uni&#243;n de FlbD al ADN&#44; que es la responsable de regular la diferenciaci&#243;n asexual y sexual<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0225"><span class="elsevierStyleSup">45</span></a>&#46;</p><p id="par0150" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Por otro lado&#44; se ha visto que agentes que generan NO &#40;&#243;xido n&#237;trico&#41; inhiben la actividad de uni&#243;n al ADN de c-Myb y esta sensibilidad depende de la C130 conservada en R2<span class="elsevierStyleSup">64</span>&#46; En plantas tambi&#233;n se ha reportado la regulaci&#243;n <span class="elsevierStyleItalic">in vitro</span> de la prote&#237;na Myb AtMyb2 &#40;prote&#237;na Myb R2R3 t&#237;pica de <span class="elsevierStyleItalic">Arabidopsis thaliana</span>&#41; por S-nitrosilaci&#243;n involucrando al residuo de ciste&#237;na C53 &#40;equivalente a C130&#41;<span class="elsevierStyleSup">65</span>&#46;</p><p id="par0155" class="elsevierStylePara elsevierViewall">A diferencia de las prote&#237;nas Myb R1R2R3 de animales que s&#243;lo tienen una ciste&#237;na a trav&#233;s de la cual parecen regularse por redox&#44; muchas prote&#237;nas Myb R2R3 de plantas contienen dos ciste&#237;nas&#44; C49 y C53&#44; siendo la C53 la equivalente a la C130 en las prote&#237;nas Myb R1R2R3&#46; La C49 se encuentra conservada en dominios Myb R2R3 t&#237;picos&#44; pero no est&#225; presente en los dominios Myb at&#237;picos o en los dominios Myb de prote&#237;nas PC-Myb &#40;Myb R1R2R3&#41;<span class="elsevierStyleSup">66</span>&#46;</p><p id="par0160" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Un ejemplo de prote&#237;nas Myb con dos ciste&#237;nas es P1&#44; el regulador de la bios&#237;ntesis de los flavonoides en ma&#237;z&#44; una prote&#237;na t&#237;pica Myb R2R3&#46; Un an&#225;lisis <span class="elsevierStyleItalic">in vitro</span> indic&#243; que la mutante en la C53S se une al ADN en condiciones reducidas&#44; mientras que la C53A se une al ADN tanto en condiciones oxidantes como reductoras&#46; Estos datos indican que la C53 no es esencial para la uni&#243;n al ADN y en efecto&#44; ninguno de los cambios realizados en C53 afect&#243; la actividad reguladora de P1 <span class="elsevierStyleItalic">in vivo</span>&#46; Por su parte&#44; las mutantes C49S y C49A se unen al ADN independientemente de las condiciones redox&#46; En condiciones oxidantes&#44; la C49 y la C53 forman un puente disulfuro que impide la uni&#243;n del dominio<a name="p106"></a> Myb R2R3 al ADN<span class="elsevierStyleSup">66</span>&#46; La formaci&#243;n de este puente disulfuro podr&#237;a ser un punto de regulaci&#243;n de la actividad de uni&#243;n al ADN de las prote&#237;nas Myb de plantas&#44; que no se comparte con los dominios Myb de animales&#46;</p><p id="par0165" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Adicionalmente&#44; el hecho de que todos los genes regulados por prote&#237;nas Myb se expresan en tejidos espec&#237;ficos y s&#243;lo en algunas c&#233;lulas es considerado como parte del mecanismo de regulaci&#243;n&#46; La especificidad de las prote&#237;nas Myb y los genes que son regulados en cada tipo celular en muchas ocasiones requiere la participaci&#243;n de otros factores de transcripci&#243;n&#44; cofactores o prote&#237;nas accesorias cuyo sitio de uni&#243;n se localiza adyacente a los sitios de uni&#243;n Myb sobre los promotores&#46; Es con dichas prote&#237;nas que los factores Myb cooperan para activar el promotor blanco<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0285"><span class="elsevierStyleSup">57</span></a>&#46;</p><p id="par0170" class="elsevierStylePara elsevierViewall">Mediante experimentos de activaci&#243;n transcripcional <span class="elsevierStyleItalic">in vivo</span> se ha indicado que para la actividad completa de v-Myb y c-Myb se requiere del MRE &#40;elemento de reconocimiento de Myb&#41; y una extensi&#243;n adicional r&#237;o abajo rica en timina&#44; en una cadena espec&#237;fica&#46; La secuencia repetida R1 de c-Myb parece funcionar como una cu&#241;a en la formaci&#243;n del complejo Myb-ADN&#44; permitiendo que se abran las secuencias vecinas r&#237;o abajo en presencia y ausencia de secuencias ricas en AT &#40;adenina-timina&#41;&#44; formando as&#237; un complejo estable<span class="elsevierStyleSup">67</span>&#46; Este complejo tambi&#233;n puede obtenerse a trav&#233;s de otro factor regulador que se une a elementos adyacentes en una regi&#243;n espec&#237;fica del ADN y funciona como un co-activador&#44; que induce de modo similar un asa en la estructura terciaria del promotor para as&#237; regular la expresi&#243;n de genes blanco en conjunto con el factor de transcripci&#243;n Myb&#46; Algunos ejemplos de este tipo de co-regulaci&#243;n incluyen&#44; c-Myb y AML1 &#40;Runt&#41; que regulan la expresi&#243;n del receptor de c&#233;lulas T murino&#59; C1 &#40;Myb&#41; y R &#40;h&#233;lice-giro-h&#233;lice&#41; que regulan la expresi&#243;n del gen <span class="elsevierStyleItalic">Bronze1</span> de ma&#237;z&#59; Bas1 &#40;Myb&#41; y Bas2&#47; Pho2 &#40;homeodominio&#41; que regulan la expresi&#243;n del gen <span class="elsevierStyleItalic">HIS4</span> de levadura<span class="elsevierStyleSup">67</span>&#46; La interacci&#243;n prote&#237;na-prote&#237;na mejor descrita es la cooperaci&#243;n entre factores Myb R2R3 y prote&#237;nas del grupo h&#233;lice-bucle-h&#233;lice b&#225;sico &#40;bHLH&#41;&#46; La especificidad de la interacci&#243;n entre Myb y la regi&#243;n N-terminal de las prote&#237;nas bHLH se ha mapeado con la firma &#40;&#40;D&#47;E&#41;Lx<span class="elsevierStyleInf">2</span>&#40;R&#47;K&#41;x<span class="elsevierStyleInf">3</span>Lx<span class="elsevierStyleInf">6</span>Lx<span class="elsevierStyleInf">3</span>R&#41; en la secuencia repetida R3&#46; La habilidad de las prote&#237;nas R3 para interactuar con prote&#237;nas bHLH es crucial para sus funciones reguladoras negativas porque &#233;stas compiten por la uni&#243;n con sus parejas Myb R2R3&#44; sin embargo&#44; las prote&#237;nas R3 no se unen solas al ADN<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0045"><span class="elsevierStyleSup">9</span></a>&#46;</p><p id="par0175" class="elsevierStylePara elsevierViewall">La actividad de los factores de transcripci&#243;n Myb modulada por ubiquitinaci&#243;n ocurre en los residuos de lisina cercanos al dominio de activaci&#243;n de la transcripci&#243;n&#44; aumentando la actividad transcripcional y&#47;o la degradaci&#243;n&#46; En <span class="elsevierStyleItalic">Arabidopsis</span>&#44; AtMYB18&#44; se ubiquitina por COP1&#44; pero la estabilidad de AtMYB18 puede ser incrementada por interacci&#243;n con el factor bHLH&#44; HFR1&#46; Por su parte&#44; la modulaci&#243;n de la actividad del factor de transcripci&#243;n por sumoilaci&#243;n puede ocurrir por m&#250;ltiples mecanismos incluyendo cambios en la localizaci&#243;n celular&#44; la actividad de uni&#243;n al ADN o la disminuci&#243;n en la actividad del dominio de activaci&#243;n&#44; como se describi&#243; para c-Myb en animales<a class="elsevierStyleCrossRef" href="#bib0045"><span class="elsevierStyleSup">9</span></a>&#46;</p></span><span id="sec0030" class="elsevierStyleSection elsevierViewall"><span class="elsevierStyleSectionTitle" id="sect0050">Conclusiones</span><p id="par0180" class="elsevierStylePara elsevierViewall">La familia de prote&#237;nas Myb se encuentra distribuida en todos los organismos eucariontes desempe&#241;ando funciones a nivel celular o bien tejido espec&#237;ficas que incluyen diversos procesos de diferenciaci&#243;n&#44; desarrollo y regulaci&#243;n del metabolismo primario y secundario&#46; Para llevar a cabo las diferentes funciones puede o no requerirse de la participaci&#243;n conjunta de otro tipo de factores de transcripci&#243;n lo que favorece que la funci&#243;n sea a&#250;n m&#225;s espec&#237;fica&#46; Adem&#225;s las prote&#237;nas Myb son sujetos de modificaciones post-traduccionales que regulan la cantidad de prote&#237;na y la afinidad de uni&#243;n al ADN&#46; Dentro de los mecanismos de regulaci&#243;n el estado redox es primordial al determinar la uni&#243;n al ADN&#44; aunque no se ha demostrado que todas las prote&#237;nas Myb sean reguladas de esta forma&#44; la ciste&#237;na involucrada se ha mantenido conservada a trav&#233;s de la evoluci&#243;n de la familia Myb&#46;</p></span></span>"
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                  \t\t\t\t</th><th class="td" title="table-head  " align="center" valign="middle" scope="col" style="border-bottom: 2px solid black">Prote&#237;na y&#47;o Familia&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
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                  \t\t\t\t</th><th class="td" title="table-head  " align="center" valign="middle" scope="col" style="border-bottom: 2px solid black">Ref&#46;&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
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                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">pc-Myb&#44; MybR1R2R3&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
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                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">9&#44; 29&#44; 31&#44; 35&#44; 36&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Arabidopsis thaliana</span>&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">MYB12&#44; PAP1&#44; PAP2&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">S&#237;ntesis de fLavonoides y antocianinas&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">37&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Oryza sativa</span>&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">OsMYB3R-2&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Regulaci&#243;n de la v&#237;a DREB&#47;CBF de respuesta al estr&#233;s&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">29&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Arabidopsis thaliana</span>&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">CCA1&#44; LHY&#44; Myb SHAQK&#40;F&#47;Y&#41;&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Componentes del oscilador central circadiano&#58; regulan el crecimiento celular&#44; la fotos&#237;ntesis&#44; la foraci&#243;n y el movimiento de las hojas&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">9&#44; 29&#44; 31&#44; 32&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Arabidopsis thaliana</span> y otras plantas&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Myb R2R3&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Regulaci&#243;n de la bios&#237;ntesis de fLavonoides y antocianinas&#44; bios&#237;ntesis de la pared celular&#44; embriog&#233;nesis&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">9&#44; 29&#44; 30&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Plantas diversas&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">MybR1&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Control de la morfog&#233;nesis celular y el metabolismo secundario&#44; respuesta a la limitaci&#243;n de fosfato&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">5&#44; 9&#44; 29&#44; 33&#44; 37&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Chlamydomonas reinhardtii</span>&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Psr1&#44; MybR1&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Respuesta a la limitaci&#243;n de fostafo&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">33&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Cyanidioschyzon merolae</span>&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">CmMYB1&#44; MybR2R3&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Asimilaci&#243;n de nitr&#243;geno&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">38&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Entamoeba histolytica</span>&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">EhMyb10&#44; MybR2R3 Otros MybR2R3 EhMyb-dr&#44; MybSHAQKY&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Transducci&#243;n de se&#241;ales&#44; transporte vesicular&#44; respuesta a choque t&#233;rmico y virulencia Regula genes de enquistamiento&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">6 39&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Giardia lamblia</span>&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">gMyb2&#44; MybR1R1&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">S&#237;ntesis de prote&#237;nas de la pared del quiste&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">40&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " rowspan="4" align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Dictyostelium discoideum</span></td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">DdMyb1&#44; MybR1R2R3&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Desconocida&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">4&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">DdMYB2&#44; MybR1R2R3&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Expresi&#243;n del gen <span class="elsevierStyleItalic">ACA</span> y producci&#243;n de cAMP extracelular &#40;quimiotaxis&#44; agregaci&#243;n y diferenciaci&#243;n&#41;&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">41&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">DdMyb3&#44; MybR1R2R3&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Formaci&#243;n del tallo del cuerpo fruct&#237;fero&#44; s&#237;ntesis de los factores pept&#237;dicos SDF-1 y SDF-2&#44; maduraci&#243;n de esporas&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">42&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">MybE&#44; MybSHAQKY&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Regula genes inducibles DIF en c&#233;lulas para formar el tallo y genes del cuerpo fruct&#237;fero&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">43&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Phytophthora infestans</span>&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">MybR2R3 MybR1R2R3&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Esporulaci&#243;n y liberaci&#243;n de zoosporas&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">44&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Sterkiella histriomuscorum</span>&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">MybR1R2R3&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Crecimiento vegetativo&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">34&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr><tr title="table-row"><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle"><span class="elsevierStyleItalic">Euplotes aediculatus</span>&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">MybR2R3&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">Crecimiento vegetativo&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td><td class="td" title="table-entry  " align="left" valign="middle">34&nbsp;\t\t\t\t\t\t\n
                  \t\t\t\t</td></tr></tbody></table>
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Información del artículo
ISSN: 1405888X
Idioma original: Español
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2024 Noviembre 50 2 52
2024 Octubre 459 33 492
2024 Septiembre 437 21 458
2024 Agosto 346 15 361
2024 Julio 352 18 370
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2024 Mayo 295 14 309
2024 Abril 304 10 314
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2023 Noviembre 426 23 449
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2023 Agosto 318 13 331
2023 Julio 305 47 352
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2022 Diciembre 139 33 172
2022 Noviembre 276 24 300
2022 Octubre 171 18 189
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2022 Agosto 172 32 204
2022 Julio 107 16 123
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2021 Septiembre 90 20 110
2021 Agosto 92 30 122
2021 Julio 62 8 70
2021 Junio 87 8 95
2021 Mayo 160 15 175
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2021 Marzo 188 30 218
2021 Febrero 116 14 130
2021 Enero 122 18 140
2020 Diciembre 102 7 109
2020 Noviembre 125 23 148
2020 Octubre 108 14 122
2020 Septiembre 83 16 99
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2020 Julio 82 13 95
2020 Junio 82 6 88
2020 Mayo 147 13 160
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2019 Noviembre 152 26 178
2019 Octubre 168 12 180
2019 Septiembre 196 7 203
2019 Agosto 118 2 120
2019 Julio 154 14 168
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